Hämoglobin, auch Hämoglobin, eisenhaltiges Protein im Blut vieler Tiere-in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten) von Wirbeltieren—, das Sauerstoff zu den Geweben transportiert. Hämoglobin bildet eine instabile reversible Bindung mit Sauerstoff. Im sauerstoffhaltigen Zustand heißt es Oxyhämoglobin und ist leuchtend rot; im reduzierten Zustand ist es purpurblau.,

Hämoglobin

Hämoglobin ist ein Protein, das aus vier Polypeptidketten (α1, α2, β1 und β2) besteht. Jede Kette ist an eine Hämgruppe gebunden, die aus Porphyrin (einer organischen ringartigen Verbindung) besteht, die an ein Eisenatom gebunden ist. Diese Eisen-Porphyrin-Komplexe koordinieren Sauerstoffmoleküle reversibel, eine Fähigkeit, die direkt mit der Rolle von Hämoglobin beim Sauerstofftransport im Blut zusammenhängt.

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Hämoglobin entwickelt sich in Zellen im Knochenmark, die zu roten Blutkörperchen werden., Wenn rote Zellen sterben, wird Hämoglobin abgebaut: Eisen wird geborgen, durch Proteine, die Transferrine genannt werden, in das Knochenmark transportiert und wieder zur Produktion neuer roter Blutkörperchen verwendet; Der Rest des Hämoglobins bildet die Grundlage von Bilirubin, einer Chemikalie, die in die Galle ausgeschieden wird und dem Kot seine charakteristische gelbbraune Farbe verleiht.,

Erfahren Sie mehr über die Sauerstoff-Transport-Funktion und molekulare Struktur des proteins Hämoglobin

Hämoglobin ist ein Beispiel für eine globuläre protein. Erfahren Sie, wie Hämoglobinproteine im Blut Sauerstoff von den Lungen zu Geweben im ganzen Körper transportieren.

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Jedes Hämoglobinmolekül besteht aus vier Hämgruppen, die eine Globingruppe umgeben und eine tetraedrische Struktur bilden. Häm, das nur 4 Prozent des Gewichts des Moleküls ausmacht, besteht aus einer ringförmigen organischen Verbindung, die als Porphyrin bekannt ist und an die ein Eisenatom gebunden ist. Es ist das Eisenatom, das Sauerstoff bindet, wenn sich das Blut zwischen Lunge und Gewebe bewegt. In jedem Hämoglobinmolekül befinden sich vier Eisenatome, die dementsprechend vier Sauerstoffmoleküle binden können., Globin besteht aus zwei miteinander verbundenen Paaren von Polypeptidketten.

Hämoglobin S ist eine Variante von Hämoglobin, die bei Personen mit Sichelzellenanämie vorliegt, einer schweren erblichen Form der Anämie, bei der die Zellen bei Sauerstoffmangel halbmondförmig werden. Die abnormalen sichelförmigen Zellen sterben vorzeitig ab und können sich in kleinen Blutgefäßen festsetzen, was möglicherweise die Mikrozirkulation behindert und zu Gewebeschäden führt. Das Sichelmerkmal findet sich hauptsächlich bei Menschen afrikanischer Abstammung, obwohl die Krankheit auch bei Personen mittlerer östlicher, mediterraner oder indischer Abstammung auftritt.,

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