Fibrinogenmoleküle bestehen aus zwei Sätzen disulfidbrückenbrückter Aalpha -, Bbeta-und Gammaketten. Jedes Molekül enthält zwei äußere D-Domänen, die durch ein Coiled-Coil-Segment mit einer zentralen E-Domäne verbunden sind. Fibrin wird nach Thrombinspaltung von Fibrinopeptid A (FPA) aus Fibrinogen Aalpha-Ketten gebildet und initiiert so die Fibrinpolymerisation., Doppelsträngige Fibrillen bilden sich durch Assoziationen der End-to-Middle-Domäne (D:E), und begleitende laterale Fibrillen-Assoziationen und Verzweigungen bilden ein Gerinnsel-Netzwerk. Die Fibrinzusammensetzung erleichtert die intermolekulare Antiparallel-C-terminale Ausrichtung von Gammakettenpaaren, die dann kovalent durch Faktor XIII („Plasmaprotransglutaminase“) oder XIIIa „vernetzt“ werden, um „Gammadimere“ zu bilden., Zusätzlich zu seiner primären Rolle, Gerüste für den intravaskulären Thrombus bereitzustellen und auch wichtige viskoelastische Eigenschaften von Gerinnseln zu berücksichtigen, nimmt Fibrin(ogen) an anderen biologischen Funktionen teil, an denen einzigartige Bindungsstellen beteiligt sind, von denen einige als Folge der Fibrinbildung freigelegt werden. Diese Übersicht enthält Details zur Fibrinogen-und Fibrinstruktur und korreliert diese Informationen mit biologischen Funktionen, zu denen gehören: (i) Unterdrückung der durch Plasmafaktor XIII vermittelten Vernetzungsaktivität im Blut durch Bindung des Faktors XIII A2B2-Komplexes., (ii) Nicht-Substrat-Thrombinbindung an Fibrin, genannt Antithrombin I (AT-I), das die Thrombinerzeugung bei der Blutgerinnung herunterreguliert. (iii) Plasminogenaktivator vom Gewebetyp (tPA)-stimulierte Plasminogenaktivierung durch Fibrin, die aus der Bildung eines ternären tPA-Plasminogen-Fibrin-Komplexes resultiert. Die Bindung von Inhibitoren wie Alpha2-Antiplasmin, Plasminogenaktivator-Inhibitor-2, Lipoprotein(a) oder histidinreichem Glykoprotein beeinträchtigt die Plasminogenaktivierung. (iv) Verstärkte Wechselwirkungen mit der extrazellulären Matrix durch Bindung von Fibronektin an Fibrin(ogen)., (v) Molekulare und zelluläre Wechselwirkungen von Fibrin beta15-42. Diese Sequenz bindet an Heparin und vermittelt Thrombozyten-und Endothelzellausbreitung, Fibroblastenproliferation und Kapillarrohrbildung. Wechselwirkungen zwischen Beta15-42 und vaskulärem Endothel (VE)-Cadherin, einem endothelialen Zellrezeptor, fördern auch die Kapillarrohrbildung und Angiogenese. Diese Aktivitäten werden durch Bindung von Wachstumsfaktoren wie Fibroblastenwachstumsfaktor-2 (FGF-2) und vaskulärem endothelialem Wachstumsfaktor (VEGF) sowie Zytokinen wie Interleukin (IL)-1 verstärkt., (vi)Fibrinogenbindung an den Thrombozyten-alpha(IIb) – Beta3-Rezeptor, der für die Aufnahme von Thrombozyten in einen sich entwickelnden Thrombus wichtig ist. (vii) Leukozytenbindung an Fibrin(ogen)über Integrin alpha(M) beta2 (Mac-1), einen Rezeptor mit hoher Affinität auf stimulierten Monozyten und Neutrophilen.