fibrinogeen moleculen bestaan uit twee sets van disulfide-overbrugde Aalpha-, Bbeta-en gamma-ketens. Elke molecule bevat twee buitenste d-domeinen die met een centraal e-domein door een opgerold-rolsegment worden verbonden. Fibrine wordt gevormd na trombineafsplitsing van fibrinogeen a (FPA) uit fibrinogeen Aalpha-ketens, waardoor fibrinepolymerisatie wordt gestart., Double-stranded fibrils vormen door end-to-middle domein (D:E) associaties, en de bijbehorende laterale fibrillen associaties en vertakkingen creëren een stolsel netwerk. Fibrine assemblage vergemakkelijkt de intermoleculaire antiparallel C-terminale uitlijning van gamma-ketenparen, die vervolgens covalent ‘Vernet’ worden door factor XIII (‘plasmaprotransglutaminase’) of XIIIa om ‘gamma-dimeren’te vormen., Naast zijn primaire rol van het leveren van steigers voor de intravasculaire trombus en ook verantwoordelijk voor belangrijke stolsel visco-elastische eigenschappen, neemt fibrine(ogen) deel aan andere biologische functies met unieke bindingsplaatsen, waarvan sommige worden blootgesteld als gevolg van fibrinevorming. Deze beoordeling geeft details over de fibrinogeen-en fibrinestructuur en correleert deze informatie met biologische functies, waaronder: (i) onderdrukking van plasma factor XIII-gemedieerde cross-linking activiteit in bloed door binding van het factor XIII a2b2 complex., (ii) non-substraat trombine binding aan fibrine, genaamd antitrombine I (AT-I), die downreguleert trombine generatie in stollend bloed. (iii) Tissue-type plasminogeen activator (tPA)-gestimuleerde plasminogeen activatie door fibrine die het resultaat is van de vorming van een ternair TPA-plasminogeen-fibrine complex. De Binding van remmers zoals alfa2-antiplasmine, plasminogeenactivator inhibitor-2, lipoproteïne(a) of histidine-rijk glycoproteïne, beïnvloedt de plasminogeenactivatie. (iv) verbeterde interacties met de extracellulaire matrix door binding van fibronectine aan fibrine(ogen)., (V) Moleculaire en cellulaire interacties van fibrinebeta15-42. Deze opeenvolging bindt aan heparine en bemiddelt bloedplaatjes en endothelial cel het verspreiden, fibroblastproliferatie, en capillaire buisvorming. De interactie tussen beta15-42 en vasculaire endothelial (VE)-cadherin, een endothelial celreceptor, bevordert ook capillaire buisvorming en angiogenese. Deze activiteiten worden versterkt door binding van groeifactoren zoals fibroblastgroeifactor-2 (FGF-2) en vasculaire endotheliale groeifactor (VEGF), en cytokines zoals interleukine (IL)-1., (vi)fibrinogeen binding aan de bloedplaatjes Alfa(IIB) beta3 receptor, die belangrijk is voor het opnemen van bloedplaatjes in een zich ontwikkelende trombus. (vii) Leukocytenbinding aan fibrine(ogen)via integrine alpha(M) beta2 (Mac-1), die een receptor met hoge affiniteit is op gestimuleerde monocyten en neutrofielen.