Les molécules de fibrinogène sont constituées de deux ensembles de chaînes aalpha -, Bbeta-et gamma-pontées par le disulfure. Chaque molécule contient deux domaines d externes reliés à un domaine E central par un segment de bobine enroulée. La fibrine est formée après le clivage de la thrombine du fibrinopeptide A (FPA) à partir des chaînes aalpha du fibrinogène, initiant ainsi la polymérisation de la fibrine., Les fibrilles à double brin se forment à travers des associations de domaine de la fin au milieu (D:E), et les associations de fibrilles latérales concomitantes et la ramification créent un réseau de caillots. L’assemblage de fibrine facilite l’alignement intermoléculaire antiparallèle C-terminal des paires de chaînes gamma, qui sont ensuite « réticulées » de manière covalente par le facteur XIII (« plasma protransglutaminase ») ou XIIIa pour former des « gamma-dimères »., En plus de son rôle principal de fournir un échafaudage pour le thrombus intravasculaire et de tenir compte des propriétés viscoélastiques importantes du caillot, la fibrine(ogen) participe à d’autres fonctions biologiques impliquant des sites de liaison uniques, dont certains deviennent exposés à la suite de la formation de fibrine. Cette revue fournit des détails sur le fibrinogène et la structure de la fibrine, et met en corrélation ces informations avec les fonctions biologiques qui comprennent: (i) la suppression de l’activité de réticulation médiée par le facteur XIII plasmatique dans le sang en liant le complexe a2b2 du facteur XIII., (ii) liaison de la thrombine sans substrat à la fibrine, appelée antithrombine I (AT-I), qui régule la génération de thrombine dans le sang coagulant. (iii) activateur tissulaire du plasminogène (tPA)-activation du plasminogène stimulée par la fibrine qui résulte de la formation d’un complexe ternaire tPA-plasminogène-fibrine. La liaison d’inhibiteurs tels que l’alpha2-antiplasmine, l’activateur du plasminogène inhibitor-2, la lipoprotéine(a) ou la glycoprotéine riche en histidine, altère l’activation du plasminogène. (iv) interactions améliorées avec la matrice extracellulaire par liaison de la fibronectine à la fibrine(ogen)., (v) interactions moléculaires et cellulaires de la fibrine beta15-42. Cette séquence se lie à l’héparine et Médie la propagation des plaquettes et des cellules endothéliales, la prolifération des fibroblastes et la formation de tubes capillaires. Les Interactions entre la béta15 – 42 et l’endothéliale vasculaire (VE)-cadhérine, un récepteur des cellules endothéliales, favorisent également la formation de tubes capillaires et l’angiogenèse. Ces activités sont renforcées par la liaison de facteurs de croissance comme le facteur de croissance des fibroblastes-2 (FGF-2) et le facteur de croissance endothélial vasculaire (VEGF), et de cytokines comme l’interleukine (il)-1., (vi) liaison du fibrinogène au récepteur plaquettaire Alpha(IIb)beta3, ce qui est important pour l’incorporation des plaquettes dans un thrombus en développement. (vii) liaison des leucocytes à la fibrine(ogen)via l’intégrine alpha(M) beta2 (Mac-1), qui est un récepteur de haute affinité sur les monocytes stimulés et les neutrophiles.