Las moléculas de fibrinógeno se componen de dos conjuntos de cadenas aalpha, Bbeta y gamma con puente disulfuro. Cada molécula contiene dos dominios D externos conectados a un dominio e central por un segmento de bobina enrollada. La fibrina se forma después de la escisión de trombina del fibrinopéptido a (FPA) a partir de cadenas de fibrinógeno Aalpha, iniciando así la polimerización de la fibrina., Las fibrillas de doble cadena se forman a través de asociaciones de dominio de extremo a medio (D: E), y las asociaciones de fibrillas laterales concomitantes y la ramificación crean una red de coágulos. El ensamblaje de fibrina facilita la alineación intermolecular antiparalelar C-terminal de pares de cadenas gamma, que luego son covalentemente ‘reticulados’por el factor XIII (‘protransglutaminasa plasmática’) u XIIIa para formar’dímeros gamma’., Además de su papel principal de proporcionar andamiaje para el trombo intravascular y también dar cuenta de importantes propiedades viscoelásticas del coágulo, la fibrina(ogen) participa en otras funciones biológicas que involucran sitios de unión únicos, algunos de los cuales quedan expuestos como consecuencia de la formación de fibrina. Esta revisión proporciona detalles sobre el fibrinógeno y la estructura de la fibrina, y correlaciona esta información con funciones biológicas que incluyen: (i) supresión de la actividad de reticulación mediada por el factor XIII en plasma en sangre mediante la Unión del complejo a2b2 del factor XIII., II) La Unión de la trombina no substrato a la fibrina, denominada antitrombina I (AT-I), que disminuye la generación de trombina en la sangre coagulante. III) activación del plasminógeno estimulada por el activador tisular del plasminógeno (tPA) por fibrina que resulta de la formación de un complejo ternario TPA-plasminógeno-fibrina. La Unión de inhibidores como alfa2-antiplasmina, inhibidor activador del plasminógeno-2, lipoproteína(a) o glucoproteína rica en histidina, afecta la activación del plasminógeno. iv) mejora de las interacciones con la matriz extracelular mediante la Unión de la fibronectina a la fibrina(ogen)., V) interacciones moleculares y celulares de la fibrina beta15-42. Esta secuencia se une a la heparina y media la diseminación de plaquetas y células endoteliales, la proliferación de fibroblastos y la formación de tubos capilares. Las interacciones entre la beta15 – 42 y la cadherina endotelial vascular (VE), un receptor de células endoteliales, también promueven la formación de tubos capilares y la angiogénesis. Estas actividades se ven reforzadas por la Unión de factores de crecimiento como el factor de crecimiento de fibroblastos-2 (FGF-2) y el factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF), y citoquinas como la interleucina (IL)-1., vi)la Unión del fibrinógeno al receptor alfa(IIb) beta3 de las plaquetas, que es importante para incorporar las plaquetas en un trombo en desarrollo. vii) Unión de leucocitos a fibrina(ogen)a través de la integrina Alfa(M) beta2 (Mac-1), que es un receptor de alta afinidad en monocitos y neutrófilos estimulados.