20.3.3. Transketolase și Transaldolase Stabiliza Carbanionic Intermediari prin Mecanisme Diferite

reacțiile catalizate de transketolase și transaldolase sunt diferite, dar similare în multe moduri. O diferență este că transketolaza transferă o unitate cu două carbon, în timp ce transaldolaza transferă o unitate cu trei carbon. Fiecare dintre aceste unități este atașată tranzitor la enzimă în cursul reacției., În transketolază, locul de adăugare a unității este inelul tiazol al pirofosfatului de coenzima tiamină necesar. Transketolaza este omologă cu subunitatea E1 a complexului de piruvat dehidrogenază (secțiunea 17.1.1), iar mecanismul de reacție este similar (figura 20.21).

figura 20.21

mecanismul Transketolazei. Carbanionul pirofosfatului de tiamină (TPP) atacă substratul de cetoză. Scindarea unei legături carbon-carbon eliberează produsul aldoză și lasă un fragment de două carbon alăturat la TPP., Acest lucru activat glicoaldehidă atacuri intermediare (mai mult…)

atomul de carbon C-2 al TPP legat ionizează ușor pentru a da un carbanion. Atomul de carbon încărcat negativ al acestui intermediar reactiv atacă gruparea carbonil a substratului de cetoză. Compusul de adiție rezultat eliberează produsul aldoză pentru a obține o unitate glicoaldehidă activată. Atomul de azot încărcat pozitiv în inelul tiazol acționează ca o chiuvetă de electroni în dezvoltarea acestui intermediar activat., Grupul carbonil al unui acceptor de aldoză adecvat se condensează apoi cu unitatea glicoaldehidă activată pentru a forma o nouă cetoză, care este eliberată din enzimă.Transaldolaza transferă o unitate de dihidroxiacetonă cu trei atomi de carbon de la un donator de cetoză la un acceptor de aldoză. Transaldolaza, spre deosebire de transketolază, nu conține o grupare protetică. Mai degrabă, se formează o bază Schiff între gruparea carbonil a substratului de cetoză și gruparea ε-amino a unui reziduu de lizină la locul activ al enzimei (figura 20.22)., Acest tip de legături covalente enzimă-substrat intermediar este așa format din fructoza 1,6-bifosfat aldolaza în căii glicolitice (Secțiunea 16.1.3) și, într-adevăr, enzimele sunt omoloage. Baza Schiff devine protonată, legătura dintre C-3 și C-4 este împărțită și o aldoză este eliberată. Sarcina negativă pe partea carbanion Schiff-bază este stabilizat prin rezonanță. Atomul de azot încărcat pozitiv al bazei Schiff protonate acționează ca o chiuvetă de electroni. Aductorul de bază Schiff este stabil până când o aldoză adecvată devine legată., Partea dihidroxiacetonă reacționează apoi cu gruparea carbonil a aldozei. Produsul de cetoză este eliberat prin hidroliza bazei Schiff. Atomul de azot al bazei Schiff protonate joacă același rol în transaldolază ca atomul de azot inelar tiazol în transketolază. În fiecare enzimă, o grupare dintr-un intermediar reacționează ca un carbanion în atacarea unei grupări carbonil pentru a forma o nouă legătură carbon-carbon. În fiecare caz, încărcarea pe carbanion este stabilizată prin rezonanță (figura 20.23).

figura 20.22

mecanismul Transaldolazei., Reacția începe cu formarea unei baze Schiff între un reziduu de lizină în transaldolază și substratul de cetoză. Protonarea bazei Schiff duce la eliberarea produsului aldoză, lăsând un fragment de trei carbon (mai mult…)

Figura 20.23

Carbanion Intermediari. Pentru transketolază și transaldolază, un intermediar carbanion este stabilizat prin rezonanță. În transketolază, TPP stabilizează acest intermediar, în transaldolază, o bază Schiff protonată joacă acest rol.