Fibrinogen-molekylene består av to sett av disulfide-brokoblet Aalfa-, Bbeta-og gamma-kjeder. Hvert molekyl består av to ytre D domener som er koblet til en sentral E-domene av en usb-coil-segmentet. Fibrin er dannet etter trombin spalting av fibrinopeptide EN (FPA) fra fibrinogen Aalfa-kjeder, og dermed initiere fibrin polymerisering., Dobbel-strandet fibrils form gjennom ende-til-midt-domene (D:E) foreninger, og samtidig lateral fibril foreninger og forgreninger opprette en blodpropp nettverk. Fibrin montering muliggjør intermolecular antiparallel C-terminal justering av gamma-kjeden par, som er så covalently ‘cross-linked» av faktor XIII (‘plasma protransglutaminase’) eller XIIIa å danne ‘gamma-dimers’., I tillegg til sin primære rolle i å tilby stillas for intravaskulær tromben og også regnskaps for viktig blodpropp viskoelastisk egenskaper, fibrin(ogen) deltar i andre biologiske funksjoner som involverer unike bindende områder, noen av dem blitt utsatt som en følge av fibrin-formasjonen. Denne vurderingen gir informasjon om fibrinogen og fibrin struktur, og relaterer denne informasjonen med biologiske funksjoner som inkluderer: (i) undertrykkelse av plasma faktor XIII-mediert cross-linking aktivitet i blodet ved å binde den faktor XIII A2B2 komplekse., (ii) Ikke-substrat trombin binding til fibrin, betegnet antithrombin jeg (I-i), som ned-regulerer trombin generasjon i clotting av blod. (iii) Vev-type plasminogen aktivator (tPA)-stimulert plasminogen aktivering av fibrin som resultatene fra dannelsen av en trefoldig tPA-plasminogen-fibrin komplekse. Binding av hemmere som alpha2-antiplasmin, plasminogen aktivator inhibitor-2, lipoprotein(a), eller histidin-rik-i-glykoprotein, som svekker plasminogen aktivering. (iv) Forbedret samhandling med den ekstracellulære matrise ved binding av fibronektin til fibrin(ogen)., (v) Molekylære og cellulære vekselsvirkningene av fibrin beta15-42. Denne sekvensen binder seg til heparin og formidler blodplater og endotelceller celle spredning, fibroblast spredning, og kapillarrør-formasjonen. Interaksjoner mellom beta15-42 og vaskulær endotelial (VE)-cadherin, en endotelial celle reseptor, også fremme kapillarrør dannelse og angiogenese. Disse aktivitetene er forbedret ved binding av vekstfaktorer som fibroblast growth factor-2 (FGF-2) og vaskulær endotelial vekstfaktor (VEGF), og cytokiner som interleukin (IL)-1., (vi) Fibrinogen binding til platederivert alpha(IIb)beta3 reseptor, som er viktig for å innlemme blodplater i å utvikle en trombe. (vii) Leukocyte binding til fibrin(ogen) via integrin alpha(M)beta2 (Mac-1), som er en høy affinitet for reseptor på stimulert monocytter og neutrofiler.