20.3.3. Transketolase og Transaldolase Stabilisere Carbanionic Mellomprodukter ved Forskjellige Mekanismer

reaksjonene catalyzed av transketolase og transaldolase er distinkt ennå ligner på mange måter. En forskjell er at transketolase overføringer en to-karbon enhet, mens transaldolase overføringer en tre-karbon enhet. Hver av disse enhetene er forbigående knyttet til enzymet i løpet av reaksjonen., I transketolase, stedet for tillegg av enheten er thiazole ring av den nødvendige koenzym tiamin pyrophosphate. Transketolase er homologe til E1 subunit av pyruvate dehydrogenase-komplekset (Avsnitt 17.1.1) og reaksjonen mekanismen er lik (Figur 20.21).

Figur 20.21

Transketolase Mekanisme. Den carbanion av tiamin pyrophosphate (TPP) angriper ketose underlaget. Spalting av en karbon-karbon bond frigjør aldose produktet og etterlater en to-karbon fragment sluttet seg til TPP., Dette aktivert glycoaldehyde middels angrep (mer…)

C-2 karbonatom av bundet TPP lett ionizes å gi en carbanion. De negativt ladede karbonatom av dette reaktiv, mellomliggende angrep karbonyl gruppe av ketose underlaget. Den resulterende tillegg sammensatte utgivelser aldose produktet for å gi et aktivert glycoaldehyde enhet. Den positivt ladede nitrogen atom i thiazole ring fungerer som et elektron vask i utviklingen av denne aktivert middels., Den karbonyl gruppe av en egnet aldose akseptor så kondenserer med aktivert glycoaldehyde enhet for å danne en ny ketose, som er utgitt fra enzymet.

Transaldolase overføringer en tre-karbon dihydroxyacetone enhet fra en ketose donor til en aldose godkjenner. Transaldolase, i kontrast med transketolase, inneholder ikke en protese gruppe. Snarere en Schiff base er dannet mellom karbonyl gruppe av ketose substrat og ε-amino gruppen av en lysin rester på det aktive området av enzymet (Figur 20.22)., Denne typen covalent enzym-substrat mellomliggende er som som ble dannet i fruktose-1,6-bisphosphate aldolase i glycolytic vei (§bruk, punkt 16.1.3) og, faktisk, de enzymene som er homologe. Den Schiff base blir protonated, bindingen mellom C-3 og C-4 er delt, og en aldose er utgitt. Den negative ladningen på Schiff-base carbanion fraksjonen er stabilisert ved resonans. Den positivt ladede nitrogen atom av protonated Schiff base fungerer som et elektron vasken. Den Schiff-base-addukt er stabilt frem til en egnet aldose blir bundet., Den dihydroxyacetone fraksjonen da reagerer med karbonyl gruppe av aldose. Den ketose produktet er utgitt av hydrolyse av Schiff base. Nitrogen atom av protonated Schiff base spiller den samme rollen i transaldolase som thiazole-ring nitrogen atom gjør i transketolase. I hvert enzym, en gruppe innenfor en middels reagerer som en carbanion i å angripe en karbonyl gruppen for å danne et nytt karbon-karbon bond. I hvert fall avgift på carbanion er stabilisert ved resonans (Figur 20.23).

Figur 20.22

Transaldolase Mekanisme., Reaksjonen begynner med dannelsen av en Schiff base mellom en lysin rester i transaldolase og ketose underlaget. Protonation av Schiff base fører til utgivelsen av aldose produktet, slik at en tre-karbon-fragment (mer…)

Figur 20.23

Carbanion Viderekommende. For transketolase og transaldolase, en carbanion mellomliggende er stabilisert ved resonans. I transketolase, TPP stabilisert dette mellomliggende; i transaldolase, en protonated Schiff base spiller denne rollen.