フィブリノーゲン分子は、ジスルフィド架橋Aalpha-、Bbeta-、およびガンマ鎖の二組で構成されています。 各分子はコイル状コイルセグメントによって中央のＥドメインに接続された二つの外側のＤドメインを含む。 フィブリノーゲンＡａｌｐｈａ鎖からフィブリノペプチドＡ（ＦＰＡ）がトロンビン切断された後にフィブリンが形成され，フィブリン重合が開始される。, 二本鎖フィブリルは、エンドツーミドルドメイン（D：E）の関連付けを介して形成し、付随する側方フィブリルの関連付けと分岐は、凝塊ネットワークを作成 フィブリンアセンブリは、共有結合的に第XIII因子（”プラズマプロトランスグルタミナーゼ”）またはXIIIaによって”架橋”されているガンマ鎖ペアの分子間反平行C末端配向を容易にし、”ガンマ二量体”を形成する。, 血管内血栓の足場を提供し、また重要な血塊の粘弾性の特性を説明する第一次役割に加えて、フィブリン(ogen)はフィブリンの形成の結果として露出されるようになるいくつかの独特な結合場所を含む他の生物学的機能に加わります。 このレビューは、フィブリノーゲンおよびフィブリン構造についての詳細を提供し、この情報を含む生物学的機能と相関させる：（i）第XIII因子A2B2複合体を結合することによって、血液中の血漿第XIII因子を介した架橋活性の抑制。, （ｉｉ）凝固血液中のトロンビン生成を下方調節するアンチトロンビンｉ（ＡＴ-ｉ）と呼ばれるフィブリンに結合する非基質トロンビン。 （ｉｉｉ）三元ｔｐａ-プラスミノーゲン-フィブリン複合体の形成から生じるフィブリンによる組織型プラスミノーゲン活性化剤（ｔｐａ）刺激プラスミノーゲン活性化。 アルファ2-アンチプラスミン、プラスミノーゲン活性化剤阻害剤-2、リポタンパク質（a）、またはヒスチジンに富む糖タンパク質などの阻害剤の結合は、プラスミノーゲンの活性化を損なう。 （ｉｖ）フィブロネクチンのフィブリン（ｏｇｅｎ）への結合により細胞外マトリックスとの相互作用を増強した。, （v）フィブリンbeta15-42の分子および細胞相互作用。 このシーケンスはヘパリンに結合し、血小板およびendothelial細胞の広がり、繊維芽細胞増殖および毛管管の形成を仲介します。 Beta15-42と血管内皮（VE）-カドヘリン、内皮細胞受容体との間の相互作用は、また、毛細血管形成と血管新生を促進する。 これらの活性は、線維芽細胞成長因子-2（FGF-2）および血管内皮成長因子（VEGF）のような成長因子、およびインターロイキン（IL）-1のようなサイトカインの結合によって増強される。, （vi）血小板α（IIb）βa3受容体に結合するフィブリノーゲンは、血小板を発達中の血栓に組み込むために重要である。 （vii）白血球は、刺激された単球およびneut球上の高親和性受容体であるインテグリンα（M）ベータ2（Mac-1）を介してフィブリン（ogen）に結合する。