20.3.3。 トランスケトラーゼとトランスアルドラーゼは、異なるメカニズムによってカルバニオン中間体を安定化

トランスケトラーゼとトランスアルドラーゼ 一つの違いは、トランスケトラーゼが二つの炭素単位を移動するのに対し、トランスアルドラーゼは三つの炭素単位を移動することである。 これらの単位のそれぞれは、反応の過程で酵素に一時的に結合する。, トランスケトラーゼにおいて、単位の付加部位は、必要な補酵素チアミンピロリン酸のチアゾール環である。 トランスケトラーゼはピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体のE1サブユニットと相同であり（17.1.1節）、反応機構は類似している（図20.21）。

図20.21

トランスケトラーゼメカニズム。 チアミンピロリン酸（ＴＰＰ）のカルバニオンはケトース基質を攻撃する。 炭素-炭素結合の開裂はアルドース生成物を解放し、TPPに結合した二炭素フラグメントを残す。, この活性化されたグリコアルデヒド中間攻撃（より多くの。..）

結合したTPPのC-2炭素原子は容易にイオン化してカルバニオンを与える。 この反応性中間体の負に帯電した炭素原子は、ケトース基質のカルボニル基を攻撃する。 得られた付加化合物はアルドース生成物を放出して活性化グリコアルデヒドユニットを得る。 チアゾール環中の正に荷電した窒素原子は，この活性化中間体の発生において電子シンクとして作用する。, 適切なアルドース受容体のカルボニル基は、活性化されたグリコアルデヒド単位と凝縮して新しいケトースを形成し、これが酵素から放出される。

トランスアルドラーゼは三炭素ジヒドロキシアセトン単位をケトース供与体からアルドース受容体に移す。 トランスアルドラーゼは、トランスケトラーゼとは対照的に、補綴グループを含まない。 むしろ、ケトース基質のカルボニル基と酵素の活性部位のリジン残基のγ-アミノ基との間にシッフ塩基が形成される（図20.22）。, この種の共有結合酵素-基質中間体は、解糖経路におけるフルクトース1,6-ビスリン酸アルドラーゼ（セクション16.1.3）で形成されたものと似ており、実際 シッフ塩基はプロトン化され、C-3とC-4の結合が分裂し、アルドースが放出される。 Ｓｃｈｉｆｆ塩基カルバニオン部分上の負電荷は共鳴によって安定化される。 プロトン化Ｓｃｈｉｆｆ塩基の正に荷電した窒素原子は電子シンクとして作用する。 Ｓｃｈｉｆｆ塩基付加体は適当なアルドースが結合するまで安定である。, その後、ジヒドロキシアセトン部分はアルドースのカルボニル基と反応する。 ケトース生成物は、シッフ塩基の加水分解によって放出される。 プロトン化Ｓｃｈｉｆｆ塩基の窒素原子は，トランスケトラーゼにおけるチアゾール環窒素原子と同じ役割を果たす。 それぞれの酵素において、中間体内の基はカルバニオンのように反応してカルボニル基を攻撃し、新しい炭素-炭素結合を形成する。 それぞれの場合において、カルバニオン上の電荷は共鳴によって安定化される（図20.23）。

図20.22

トランスアルドラーゼメカニズム。, 反応はトランスアルドラーゼ中のリジン残基とケトース基質との間にシッフ塩基が形成されることから始まる。 シッフ塩基のプロトン化はアルドース生成物の放出をもたらし、三炭素フラグメントを残す（more…)

図20.23

カルバニオン中間体。 トランスケトラーゼおよびトランスアルドラーゼでは、カルバニオン中間体は共鳴によって安定化される。 トランスケトラーゼではTPPがこの中間体を安定化させ、トランスアルドラーゼではプロトン化シッフ塩基がこの役割を果たす。