Fibrinogen molekyler består af to sæt af disulfid-bro Aalfa-, Bbeta-og gamma-kæder. Hvert molekyle indeholder to ydre d-domæner forbundet til et centralt e-domæne af et coiled-coil-segment. Fibrin dannes efter thrombin spaltning af fibrinopeptid a (FPA) fra fibrinogen Aalpha-kæder, således initiering fibrin polymerisering., Dobbeltstrengede fibriller dannes gennem ende-til-midterste domæne (D:E) foreninger, og samtidige laterale fibrilleforeninger og forgrening skaber et koagelnetværk. Fibrin forsamling letter intermolekylære antiparallel C-terminal justering af gamma-kæde par, der er så kovalent ‘cross-linked” af faktor XIII (“plasma protransglutaminase’) eller Xiii til at danne ‘gamma-dimerer’., Ud over sin primære rolle at stille stilladser til intravaskulær trombe og også tegner sig for vigtigt blodprop viskoelastiske egenskaber, fibrin(øjne) deltager i andre biologiske funktioner, der involverer unik bindende sites, hvoraf nogle er blevet udsat for som konsekvens af fibrin dannelse. Denne gennemgang indeholder oplysninger om fibrinogen og fibrin struktur, og korrelerer disse oplysninger med biologiske funktioner, der omfatter: (i) undertrykkelse af plasma-faktor XIII-medieret cross-linking aktivitet i blod af den bindende faktor XIII A2B2 komplekse., (ii) ikke-substrat thrombin binding til fibrin, betegnes antithrombin I (at-I), som nedregulerer thrombin generation i koagulation blod. (iii) vævstype plasminogenaktivator (TPA)-stimuleret plasminogenaktivering af fibrin, der er resultatet af dannelse af et ternært tPA-plasminogen-fibrinkompleks. Binding af hæmmere, såsom alpha2-antiplasmin, plasminogenaktivatorinhibitor-2, lipoprotein(a) eller histidinrig glycoprotein, forringer plasminogenaktiveringen. (iv) forbedrede interaktioner med den ekstracellulære Matri.ved binding af fibronectin til fibrin(ogen)., v) molekylære og cellulære interaktioner mellem fibrinbeta15-42. Denne sekvens binder sig til heparin og medierer blodplader og endotelcellespredning, fibroblastproliferation og dannelse af kapillarrør. Samspillet mellem beta15-42 og vaskulær endotel (VE)-cadherin, en endothelial cell receptor, også fremme kapillarrør dannelse og angiogenese. Disse aktiviteter forbedres ved binding af vækstfaktorer som fibroblast vækstfaktor-2 (FGF-2) og vaskulær endotel vækstfaktor (VEGF) og cytokiner som interleukin (IL)-1., (vi)Fibrinogenbinding til blodpladens alfa(IIb) beta3-receptor, hvilket er vigtigt for at inkorporere blodplader i en udviklende thrombus. (vii) Leukocytbinding til fibrin(ogen)via integrin alpha(M) beta2 (Mac-1), som er en høj affinitetsreceptor på stimulerede monocytter og neutrofiler.